Interactions entre les ligands protéiques à l’aide de la résonance plasmonique de surface. - Détection à haut débit de la liaison ligand-protéine à l’aide d’un test de décalage thermique cellulaire SplitLuc. - Protéines et leurs partenaires en interaction : une introduction aux méthodes de prédiction du site de liaison protéine-ligand en mettant l’accent sur FunFOLD3. - Évaluation des ligands pour l’ubiquitine ligases à l’aide de billes d’affinité. - Caractéristiques mécanistes et structurales des complexes ternaires PROTAC. - Les technologies MST et TRIC pour étudier de manière fiable la liaison binaire et ternaire de PROTAC dans le développement de médicaments. - Un test in vitro de la ligase E3 :PROTAC : Complexe ternaire de substrat pour identifier les PROTAC efficaces. - Détection cinétique d’E3 : PROTAC : Target Ternary Complexes using technology NanoBRET in Live Cells. - Induire l’ubiquitylation et la dégradation des protéines en tant que stratégie de développement de médicaments. - Polyvalence méthodologique des entités de liaison à l’ubiquitine en tandem (TUBEs) pour comprendre la poly-ubiquitination et ses diverses chaînes. - Analyse mondiale de l’ubiquitination des protéines basée sur la spectrométrie de masse à l’aide de l’enrichissement en anticorps résiduels K-e-GG. - Détermination de la capacité de dépliage protéasomal. - Méthodes d’évaluation quantitative de la dégradation des protéines. - Une méthode à haut débit pour prioriser l’engagement de la cible intracellulaire PROTAC et la perméabilité cellulaire à l’aide de NanoBRET. - Profilage de la dégradation médiée par CELMoD des néosubstrats céréblons. - Profilage global du protéome pour évaluer les changements dans l’abondance des protéines à l’aide du marquage isobare et de la spectrométrie de masse en tandem par chromatographie liquide. - Les PHOTACs permettent un contrôle optique de la dégradation des protéines. - Protocoles de synthèse des SNIPER et méthodes d’évaluation des effets anticancéreux. Langue : Anglais